Структура и функции сложных белков. Строение и функции миоглобина и гемоглобина. Гемоглобин и миоглобин Функции миоглобина

Гемопротеины: миоглобин и гемоглобин

Гемопротеины – это сложные белки, содержащие в качестве простетической группы, окрашенный в красный цвет гем – циклический тетрапиррол или протопорфирин, состоящий из 4-х пиррольных колец, соединенных метеновыми мостиками (=СН–) с образованием плоской кольцевой сопряженной системы, т. е. ароматической. Гем в молекулах гемоглобина и миоглобина содержит 2 винильных, 4 метильных и 2 пропионатные боковые цепи. В центре плоского кольца гема находится атом железа в ферросостоянии (), который образует четыре координационнные связи с азотами пиррольных колец, ещё две координационные связи возникают в плоскости перпендикулярной плоскости гема: пятая предназначена для связывания с полипептидной цепью (через азот пиридина), а шестая – для связывания физиологического лиганда – кислорода.

Основные гемсодержащие белки

Гемопротеиды	Биологические функции
Гемоглобин (), Миоглобин ()	Акцепторы кислорода, способные обратимо связывать его. Миоглобин резервирует кислород, гемоглобин обеспечивает транспорт кислорода. Окисление в миоглобине и гемоглобине приводит к потере их биологической активности.
Цитохромы ( / )	В цитохромах происходит попеременное окисление и восстановление атома железа, определяющее функцию цитохромов – транспорт электронов.
Хлорофиллсодержащие белки ()	Фотосинтез у растений.
Каталаза ()	Фермент, катализирующий расщепление перекиси водорода:
Витамин , цианкобаламин. Содержит – металлопорфирин.	Близок по структуре гему, необходим для нормального кроветворения. Единственный витамин, содержащий в своем составе кобальт. Синтезируется исключительно микроорганизмами.
Триптофаноксигеназа (триптофанпирролаза), содержит .	Катализирует начальную стадию метаболических превращений незаменимой аминокислоты трипто- фана, приводящих к синтезу никотинамида, а затем и .

Миоглобин

Характеристика структуры

· Миоглобин содержится в красных мышцах, относится к классу сложных белков, гемопротеинам, содержит белковую часть (апомиоглобин) и небелковую часть, простетическую группу – гем. Миоглобин является глобулярным белком, представлен одной полипептидной цепью, состоящей из 153 аминокислотных остатков.

· Молекула миоглобина имеет высокую степень α- спирализации: почти 75% остатков образуют 8 правых α -спиралей, которые обозначают латинскими буквами, начиная от N-конца цепи: А, В, С, Д, Е, F, G, Н.

· Пространственная 3-х мерная структура миоглобина имеет вид глобулы, образованной из α- спиралей за счет петель и изгибов цепи в области неспирализованных участков белка. В изгибах цепи находятся 4 остатка пролина.

· Внутренняя часть глобулы миоглобина защищена от воды, т. к. содержит, в основном, неполярные гидрофобные радикалы аминокислот, за исключением 2-х остатков гистидина, располагающихся в активном центре, т. е. они пространственно сближены, но принадлежат различным спиралям – (проксимальный гистидин), (дистальный гистидин).

· Гем располагается в гидрофобном «кармане» между спиралями F и Е. Четыре связи атома железа с атомами пиррольных колец, пятое координа ционное положение атома железа занято атомом азота проксимального гистидина (Гис ) в полипептидной цепи. Шестое координационное положение атома железа связано с молекулой кислорода, вблизи располагается дистальный гистидин (Гис ), который не имеет связи с гемом, но обеспечивает угловой присоединение кислорода (121˚).

· Пространственная структура белковой глобулы вокруг гема обеспечивает прочное, но обратимое связывание с кислородом и устойчивость железа к окислению ( в ).

· Биологическая функция миоглобина: он не способен транспортировать кислород, но зато эффективно его запасает в красных мышцах. В условиях кислородного голодания, например, при сильной физической нагрузке кислород высвобождается из оксигенированного миоглобина и поступает в митохондрии мышечных клеток, где осуществляется синтез АТФ (окислительное фосфорилирование).

Для миоглобина кривая адсорбции кислорода имеет форму гиперболы. Даже при низком парциальном давлении кислород в работающей мышце (20 мм рт. ст.) степень насыщения миоглобина кислородом составляет ~ 80%. Только при снижении рО 2 до 5 мм рт. ст. (при кислородном голодании и тяжелой физической нагрузке) миоглобин легко отдает связанный кислород в митохондрии.

Гемоглобин

Отличие в структурах миоглобина и гемоглобина связано с тем, что гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая наделяет его дополнительными свойствами, отсутствующими у миоглобина. Гемоглобин обладает аллостерическими свойствами (от греческого «аллос» – другой), его функционирование регулируется компонентами внутренней среды (кислород; ; ; 2,3-ДФГ), что способствует выполнению гемоглобином его важнейших биологических функций.

Дезоксигемоглобин имеет жесткую, напряженную структуру, стабилизированную солевыми связями между субъединицами, т. е. Т-состояние (от англ. tense – напряжённый); центры связывания О 2 малодоступны, сродство к О 2 низкое.

В отличие от миоглобина, который имеет трехмерную структуру, гемоглобины, находящиеся в эритроцитах, представляют собой тетрамерные белки, молекулы которых содержат различные типы субъединиц (α, β, γ ).

НbА – основной гемоглобин взрослого человека, олигомер, содержащий 2α цепи (по 141 аминокислотному остатку в каждой цепи) и 2β цепи (по 146 остатков, составляет ~ 98% от общего количества гемоглобина. Молекула гемоглобина имеет четыре гема, т. е. 4 центра связывания О 2 .

Функции гемоглобина:

· Транспорт О 2 из легких к периферическим тканям;

· Участие в транспорте СО 2 и протонов от периферических тканей в легкие для последуюшего выведения из организма;

· Буферное действие. Гемоглобиновая буферная система наиболее мощная из буферных систем крови, препятствует закислению среды в тканевых капиллярах и подщелачиванию в легких.

Сходство и отличие структур миоглобина и гемоглобина А (НbА)

Пространственные структуры (вторичная и третичная) отдельных цепей гемоглобина и миоглобина имеют поразительное сходство, несмотря на различия в аминокислотной последовательности в полипептидных цепях.

Сходным является и расположение гема в гидрофобном «кармане» внутри белковой глобулы, его соединение с белком, а также расположение атома относительно плоскости гема.

Итак, важнейшие акцепторы О 2 в организме человека – миоглобин и гемоглобин имеют сходную конформацию, которая, по-видимому, обеспечивает им возможность обратимо связывать О 2 и устойчивость к окислению.

Связывание О 2 сопровождается разрывом солевых связей между протомерами гемоглобина, что облегчает присоединение последующих молекул О 2 , т. к. центры связывания О 2 открываются. Т-форма гемоглобина переходит в R-форму (relaxed – релаксированная), т. е. структура оксигемоглобина становится мягкой, сродство к О 2 возрастает в 300 раз.

Сродство гемоглобинов к О 2 характеризуется величиной – значением парциального давления О 2 , при котором наблюдается полунасыщение гемоглобина кислородом. Чем ниже Р50, тем выше сродство к О 2 . Благодаря уникальной структуре гемоглобин присоединяет О 2 в легких при его высоком насыщении кислородом (около 100%) и легко отдает О 2 в капиллярах тканей при более низком давлении О 2.

3.4.1. Среди хромопротеинов различают гемопротеины (содержат в качестве простетической группы порфириновые производные) и флавопротеины (содержат производные рибофлавина - витамина B2 ). Хромопротеины участвуют в осуществлении многих жизненно важных функций, таких как тканевое дыхание, перенос кислорода, окислительно-восстановительные реакции, светоощущение, фотосинтез в растительных клетках и другие процессы.

3.4.2. К гемопротеинам относятся: гемоглобин, миоглобин, цитохромы, пероксидаза, каталаза. Эти белки содержат в качестве простетической группой гем .

По своему химическому строению гем представляет собой протопорфирин IX , связанный с двухвалентным железом. Протопорфирин IX - органическое соединение, относящееся к классу порфиринов. Протопорфирин IX содержит четыре замещённых пиррольных кольца, соединённых метиновыми мостиками =СН— . Заместителями в пиррольных кольцах являются: четыре метильные группы СН3 — , две винильные группы СН2 =СН— и два остатка пропионовой кислоты — СН2 —СН2 —СООН . Гем соединяется с белковой частью следующим образом. Неполярные группы. протопорфирина IX взаимодействуют с гидрофобными участками аминокислот при помощи гидрофобных связей. Кроме того, имеется координационная связь между атомом железа и имидазольным радикалом гистидина в белковой цепи. Ещё одна координационная связь атома железа может использоваться для связывания кислорода и других лигандов.

Присутствие в биологическом материале гемсодержащих белков обнаруживается при помощи бензидиновой пробы (при добавлении бензидина и пероксида водорода исследуемый раствор окрашивается в сине-зелёный цвет).

3.4.3. Сравните структуру и функцию миоглобина и гемоглобина, запомните характерные особенности каждого из этих белков.

Миоглобин - хромопротеин, присутствующий в мышечной ткани и обладающий большим сродством к кислороду. Молекулярная масса этого белка около 16000 Да, Молекула миоглобина имеет третичную структуру и представляет собой одну полипептидную цепь, соединённую с гемом. Миоглобин не обладает аллостерическими свойствами (см. 2.4.), кривая насыщения его кислородом имеет вид гиперболы (рисунок 4). Функция миоглобина заключается в создании в мышцах кислородного резерва, который расходуется по мере необходимости, восполняя временную нехватку кислорода.

Гемоглобин (Hb) - хромопротеин, присутствующий в эритроцитах и участвующий в транспорте кислорода к тканям. Гемоглобин взрослых людей называется гемоглобином А (Hb A). Молекулярная масса его составляет около 65000 Да. Молекула Hb А имеет четвертичную структуру и включает четыре субъединицы - полипептидные цепи (обозначаемые α1 , α2 , β1 и β2 , каждая из которых связана с гемом.

Запомните, что гемоглобин относится к аллостерическим белкам, его молекулы могут обратимо переходить из одной конформации в другую. При этом изменяется сродство белка к лигандам. Конформация, обладающая наименьшим сродством к лиганду, называется напряжённой, или Т-конформацией. Конформация, обладающая наибольшим сродством к лиганду, называется релаксированной, или R-конформацией.

R- и Т-конформации молекулы гемоглобина находятся в состоянии динамического равновесия:

Различные факторы среды могут сдвигать это равновесие в ту или иную сторону. Аллостерическими регуляторами, влияющими на сродство Hb к O2 , являются: 1) кислород; 2) концентрация Н+ (рН среды); 3) углекислота (СO2 ) ; 4) 2,3-дифосфоглицерат (ДФГ) . Присоединение молекулы кислорода к одной из субъединиц гемоглобина способствует переходу напряжённой конформации в релаксированную и повышает сродство к кислороду других субъединиц той же молекулы гемоглобина. Это явление получило название кооперативного эффекта. Сложный характер связывания гемоглобина с кислородом отражает кривая насыщения гемоглобина O2 , имеющая S-образную форму (рисунок 3.1).

Белки являются органическими веществами, полимерами, мономерами которых являются аминокислоты. Различные комбинации аминокислот образуют молекулы белков-полимеров. Они представляют собой длинную цепь, структурным звеном которой является повторяющаяся группа атомов в молекуле полимера. Чем больше молекула, тем прочнее полимер.

Миоглобин – это специфический белок, который находится в мышечной ткани (в клетках поперечно-полосатых мышц, в т. ч. в миокарде). Он входит в группу хромопротеинов. Миоглобин содержит гем (простетическая группа), связанный с белковой частью. Фрагмент молекулы белка содержит аминокислоты. Миоглобин является мономером, состоящим из одной цепи. В настоящее время известны следующие его структуры:

первичная структура — молекула мономера состоит из одной полипептидной цепи, построенной из аминокислотных остатков;
вторичная структура — почти 75% цепи имеет а-спиральную конформацию;
третичная структура — а-спираль свернута в компактную глобулу.

Впервые вторичная и третичная структуры миоглобина были определены в 1959 г. учеными Дж. Кендрью и М. Перутц. Для определения третичной структуры белка применялся метод рентгеновского анализа.

Миоглобин и гемоглобин имеют много общего. Оба белка выполняют одинаковую функцию — участвуют в транспорте кислорода. Миоглобин, также как и полимер гемоглобин, присоединяет кислород и создает его запасы в мышцах. Другая его функция: высвобождение кислорода для обеспечения клеток с целью получения энергии, необходимой для работы мышц.

Гемоглобин и миоглобин имеют отличия в структуре. Миоглобин — это мономер. Гемоглобин же является полимером и имеет четвертичную структуру. Существуют некоторые особенности строения и функций этих белков. Гемоглобин выполняет в организме дыхательную функцию и поддерживает постоянство рН крови. Строение полимера: глобин (простой белок) и 4 молекул гема. Миоглобин не способен транспортировать кислород от легких к периферическим тканям. В отличие от полимера в строении миоглобина участвует 1 полипептидная цепь, связанная с гемом. Он легче связывается с кислородом, но труднее его отдает.

Оба белка являются высокотоксичными в случае попадания в кровь в свободном состоянии. В норме миоглобин выводится из организма почками. Его молекулы очень крупные, они закупоривают канальцы почек, вызывая некроз (отмирание) тканей. Свободный миоглобин конкурирует с гемоглобином за связывание с кислородом, при этом он не выполняет свою функцию отдавания кислорода тканям. Это приводит к развитию гипоксии. Самоотравление организма является одной из причин летального исхода при краш-синдроме (синдроме длительного сдавления).

В практической медицине анализ на миоглобин — это один из биохимических маркеров инфаркта. Он является показателем повреждения мускулатуры сердца или мышц. Анализ на биохимию и определение мономера чаще всего делают при подозрении на инфаркт. Другое показание для анализа крови на биохимию — повреждения мышечной ткани. Уровень миоглобина в крови выше нормы – это признак повреждения мышц вследствие длительного сдавления, травмы. Содержание мономера в крови выше нормы свидетельствует о повреждениях почек, развития почечной недостаточности, также он появляется при недугах, характеризующихся поражением мышц.

Норма миоглобина

В норме концентрация миоглобина в крови составляет:

у мужчин – 19-92 мкг/л;
у женщин – 12-76 мкг/л.

Определение концентрации мономера в крови осуществляется с помощью радиоимунных методов, иммуноферментного анализа. Полученные результаты сравнивают с известной нормой. Превышение нормы концентрации белка в крови выявляется в следующих случаях:

инфаркт миокарда;
почечная недостаточность;
травмы;
судороги;
ожоги.

Пониженный уровень

Уровень миоглобина в крови ниже нормы является одним из проявлений следующих недугов:

ревматоидный артрит;
аутоиммунные нарушения;
полимиозит;
миастения.

Если методы биохимического анализа недостаточно чувствительны, то в крови здорового человека белок может не определяться, что является вариантом нормы.

Миоглобин находится в саркоплазме в непосредственной близости к митохондриям и выполняет роль переносчика кислорода от гемоглобина к дыхательным ферментам, и резервуара для кислорода. Известно, что миоглобин обладает большим, чем гемоглобин сродством к кислороду и поэтому его много в мышцах ныряющих и диких животных, У человека из общего запаса кислорода (2450 мл) в виде оксимиоглобина запасено 14%. Тренировка мышц приводит к увеличению содержания миоглобина и улучшению их кислородного обеспечения.

Миоглобин является специфичным белком мышц и поэтому его появление в сыворотке крови указывает на повреждение мышечной ткани. Его определение в сыворотке крови является одним из самых ранних и точных методов выявления инфаркта миокарда, т. к. миоглобин при этом заболевании появляется в больших количествах в крови уже в первые два часа развития инфаркта.

Гемоглобин. Молекула Нb состоит из простого белка типа гистонов - глобина и четырех гемов. Глобин состоит из 4-х мономеров, двух α -цепей (по 141 остатку аминокислот в каждой из α-цепей и двух β-цепей (по 146 остатков аминокислот в каждой). Пространственные структуры миоглобина и гемоглобина поразительно сходны, хотя первичная структура α и β-цепей гемоглобина и цепь миоглобина имеет много различий. Молекулярная масса гемоглобина 70000 Д.

Видовая специфичность гемоглобинов обусловлена аминокислотным составом глобина. Так, глобин взрослого человека, не содержит изолейцина, а в глобине животных он присутствует. Гемы гемоглобинов всех животных имеют одинаковое строение. Составные части гемоглобина взаимно влияют друг на друга. Глобин превращает малорастворимый, химически инертный гем в высоко растворимый и активный, способный связывать кислород. Гемы же придают глобину устойчивость.

Порфин с заместителями у β-углеродов получил название порфирина. Отдельные порфирины отличаются друг от друга характером заместителей. Гем имеет следующие заместители: у С 1 , С 3 , С 5 , С 8 - метильные группы, у С 2 , С 4 - винильные радикалы, у С 6 , С 7 - остатки пропионовой кислоты. Порфирин с перечисленными заместителями получил название протопорфирина, который соединяясь с двухвалентным ионом железа (Fе 2+), образует гем. Железо присоединяется к атомам азота I и 3 колец нековалентными (координационными) связями, к атомам азота II и IV колец ковалентными связями Гем соединяется с полипептидной цепью двумя координационными связями иона железа, а полипептидная цепь за счет атомов азота имидазольных колец проксимальных гистидинов. Одна из этих связей существует постоянно, другая разрывается в момент присоединения к гемоглобину молекулы кислорода.

7. Дыхательные ферменты, понятие о строении, представители, значение.

Дыхательные ферменты бывают флавопротеиды, содержащие витамин В 2 , и гемсодержащие - цитохромы, каталазы, пероксидазы. Они участвуют в окислительно-восстановительных реакциях, необходимы для обеспечения энергией различных процессы.

8.Фосфопротеиды, общая характеристика, свойства, представители.

Фосфопротеиды - это сложные белки, состоящие из простого белка и простетической группы - фосфорной кислоты. Фосфорные кислоты сложноэфирной связью присоединяются к оксиаминокислотам, таким как серин, треонин, тирозин, образуя моно-, ди- и трифосфорные эфиры. Фосфопротеиды, в основном, полноценные белки, кислые. Имеют большое значение как источники незаменимых аминокислот и фосфорной кислоты. Поэтому фосфопротеиды необходимы для роста (для построения скелета, белков нового организма), они используются для синтеза фосфолипидов, а последние, в свою очередь, необходимы для построения клеточных и субклеточных мембран. Фосфопротеиды являются источниками фосфорной кислоты для реакций фосфорилирования и дефосфорилирования, а эти реакции лежат в основе активирования или ингибирования ферментов. Служат источником фосфорной кислоты для построения АМФ и других нуклеозидмонофосфатов, из которых образуются ди- и трифосфорные производные - источники энергии. Фосфопротеиды используются для синтеза нуклеиновых кислот.

Представители: казеиноген (содержат примерно 1% фосфора) молока, фосвитин и вителлин желтка яиц, ихтуллин икры рыб. В остальных представителях фосфопротеидов содержание фосфора достигает 10%. Все эти белки не свертываются при кипячении, не растворимы в воде, полноценные.

9.Металлопротеиды, строение, представители, значение.

Металлопротеиды - сложные белки, в составе которых имеются металлы, которые присоединяются непосредственно к аминокислотам, что и отличает их от хромопротеидов, в которых металл включен в органическое вещество, в частности, в гем. Связь между аминокислотой и металлом бывает прочная и рыхлая в зависимости от роли, которую выполняют эти белки. Различают железосодержащие, медьсодержащие, цинксодержащие и другие металлопротеиды. Они в основном выполняют транспортную и депонирующую роль. Входят в состав некоторых ферментов, витаминов.

Представители: к железосодержащим белкам относят трансферрин, ферритин, гемосидерин . Трансферрин содержит 0,13% 3 + -валентного железа, выполняет транспортную роль. В составе ферритина 20% железа, это депонируемая форма железа, сохраняется в печени и селезенке. Гемосидерин кроме железа содержит в своей молекуле нуклеотиды, углеводы. Роль неизвестна. Депонируется в клетках соединительной ткани.

10. Липопротеиды - структурные, транспортные, строение

Липопротеиды – это липид-белковые комплексы, в составе содержатся различные виды липидов. По функции делятся на структурные, которые находятся в мембранах и сывороточные (транспортные). Транспортные ЛП делятся на три вида: липопротеиды очень низкой плотности (ЛПОНП), липопротеиды низкой плотности (ЛПНП) и липопротеиды высокой плотности (ЛПВП). Образуются они в печени и, как видно из названия, переносят нерастворимые липиды.

Упражнения и ситуационнве задачи для самоконтроля

1. Написать фрагмент молекулы:

а) гиалуроновой кислоты;

б) хондроитин серной кислоты;

в) гепарина, его применение в медицине.

2. Написать гем: а) гемоглобина; б)миоглобина

3.В чем сходство и отличие в строении НЬ и Mgb?

4.У больного склонность к тромбообразованию. Какой представитель гликозамингликанов можно использовать для лечения и профилактики тромбозов?

Занятие: «НУКЛЕОПРОТЕИДЫ. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ, ДНК, РНК, ВИДЫ, СТРОЕНИЕ, СТРУКТУРЫ, ЗНАЧЕНИЕ».

Вопросы и ответы для самоподготовки:

1. Нуклеопротеиды, общий план строения, роль.

Нуклеопротеиды - белки, обладающие слабокислыми свойствами, обусловленными большим содержанием в молекулах остатков фосфорной кислоты. Нуклеопротеиды растворимы в воде и растворах щелочей. Молекулярная масса нуклеопротеидов достигает миллионов или даже миллиардов дальтон. Молекула нуклеопротеидов состоит

из простых белков и простетической группы, называемой нуклеиновой кислотой. Нуклеопротеиды играют в живых организмах важную роль: они принимают непосредственное участие в синтезе всех белков клеток и тканей, обуславливают специфичность их строения и свойств, передают наследственные свойства при размножении организмов и делении клеток.

В зависимости от того, какая нуклеиновая кислота входит в состав нуклеопротеида, различают дезоксирибонуклеопротеид (ДНП) и рибонуклеопротеид (РНП).

Белковый компонент нуклеопротеидов неоднороден и состоит из большого числа молекул простого белка типа кислых альбуминов и глобулинов у всех живых организмов и белков типа гистонов у высших животных или протаминов у рыб и морских животных. Гистоны имеют важное значение в защите ДНК, в поддержании структуры хромосом, в регуляции экспрессии генов (в частности, они являются фактором репрессии транскрипции ДНК). Негистоновые белки, входящие в состав, как правило, обладают свойствами ферментов.

Мышечный гемоглобин? Что это такое? До сих пор многие слышали только о том железосодержащем белке, который находится в эритроцитах, доставляет кислород в органы и ткани, забирает углекислый газ и называется гемоглобином крови.

Миоглобин чаще связывают с дыханием морских млекопитающих, которые способны подолгу пребывать под водой и каким-то образом обеспечивать нормальную жизнедеятельность своего организма. Оказывается, такие способности имеют прямое отношение к присутствующему у этих животных в большом количестве белку – миоглобину. Есть этот белок и в человеческом организме, при необходимости (большая потребность мышц в О 2) он может связывать до 14% полученного через легочное дыхание кислорода.

Миоглобин – краткосрочное депо кислорода

Миоглобин – это содержащий двухвалентное железо белок, и, хотя его гем, в принципе, идентичен гему , белковая часть (глобин) имеет существенные отличия (полипептидная цепь). Это понятно – он немного по-другому работает: не носится по организму с током крови, а запасает кислород, образуя оксимиоглобин, и насыщает им мышечные ткани, тем самым обеспечивая тканевое (внутреннее) дыхание.

Какое количество кислорода потребует ткань – зависит от того, в каком функциональном состоянии находятся ее клетки. Когда человек пребывает в спокойном состоянии, то кислород, поступающий в организм во время внешнего дыхания, начнет интенсивно поглощаться сердечной мышцей, серым веществом головного мозга, печеночной паренхимой, корковым веществом почек. И только одна ткань способна отложить кислород про запас – мышечная, поскольку только она обладает специальной депонирующим гемопротеином, называемым миоглобином.

Еще о норме

Для определения миоглобина в организме подходят такие биологические жидкости, как сыворотка, плазма крови и моча. Эти материалы должны быть свежеполученными или хранившимися при низкой температуре (-25°С) не более 2 лет.

Нельзя производить забор анализа после еды (от приема пищи до исследования должно пройти не менее 8 часов), пациенту запрещают разного рода напитки (чай, кофе, сок), разрешают пить только чистую воду. За час до взятия биологического материала больному настоятельно рекомендуют не курить, а за полчаса – исключить всякую физическую и эмоциональную активность (данный анализ «любит» спокойное состояние). Кроме этого, не желательно сдавать кровь сразу после рентгенографического обследования, УЗ-диагностики, а тем более, после лечебных процедур типа электроимпульсной терапии.

Показатели нормы могут увеличиваться в зависимости от использования различных лабораторных методов:

Иммунонефелометрического теста;
Радиоиммунологического анализа (РИА);
Иммунофлюоресцентного исследования.

Однако, даже не глядя на разную чувствительность тестов, количество миоглобина обычно не превышает значения от 65 до 80 мкг/л, а норма (еще раз напомним) составляет:

Для мужчин – 19 – 92 мкг/л (среднее – 49 ± 17 мкг/л);
Для женщин – 12 – 76 мкг/л (среднее – 35 ± 14 мкг/л);
В моче концентрация миоглобина – менее 20 мкг/л, как правило, у здорового человека любого пола он вообще не определяется.

Тест, определяющий уровень «гемоглобина мышц» назначают при подозрении на поражение кардиомиоцитов и/или клеток скелетных мышц.

Как он работает?

При значительных физических нагрузках, например, в период напряженных спортивных тренировок или участия в ответственных соревнованиях, кислород покидает мышечный гемоглобин и направляется в митохондрии клеток, чтобы принять участие в выработке универсального источника энергии – аденозинтрифосфата (АТФ), в котором в такие моменты организм нуждается особенно.

Миоглобин обладает уникальными способностями: он связывает гемоглобин обратимо, создавая своеобразный буфер, 1 его грамм может присоединить до 1,34 мл О 2 и отложить до будущих, но очень коротких, времен. Если вдруг по каким-либо причинам сердечная мышца лишается поступления кислорода, то это количество миоглобина сумеет обеспечить дыхательный процесс до 4 секунд. В такие моменты (нарушение кровообращения в миокарде или систола) в мышце сердца связанный с кислородом гемопротеин не допустит прекращения окислительно-восстановительных реакций в местах сниженного кровотока и создаст условия для обеспечения полноценного хода этих процессов. Правда, помочь миоглобин может только в течение короткого срока, поскольку является кратковременным депо.

Повреждение кардиомиоцитов (клеток миокарда) или миоцитов скелетных мышц влечет выход больших количеств «мышечного гемоглобина» в кровеносное русло.

Инфаркт миокарда является показательным примером зависимости уровня миоглобина в крови от объема очага поражения (чем больше очаг, тем выше содержание тканевого хромопротеина – миоглобина). Определение миоглобина через пару часов после появления болевых ощущений важно, поскольку здесь повышение уровня этого белка дает основание судить не только о наличии , но и степени поражения сердечной мышцы. Следующим биохимическим анализом, указывающим на инфаркт миокарда, будет определение , а, в частности – ее изоферментного спектра (МВ-фракция).

Повышенные и пониженные концентрации «гемоглобина мышц»

Физиологически повышенный уровень миоглобина в крови наблюдается при интенсивной физической нагрузке, значительном напряжении мышечного аппарата при спортивных тренировках и состязаниях и после проведения электроимпульсной терапии.

Патологическое повышение отмечается при некоторых заболеваниях:

Инфаркте миокарда (увеличение содержания данного гемопротеина, как правило, предшествует возрастанию активности фермента креатинкиназы). Рост значений миоглобина носит преходящий характер, поскольку наблюдать его можно через полчаса – час вслед за наступлением болевого синдрома при ИМ (и еще в течение 2 – 3 суток после его возникновения);
Выраженной почечной недостаточности с уремическим синдромом;
Воспалительных процессах, протекающих непосредственно в мышцах;
Травмах (сюда можно отнести и инъекции лекарственных растворов в мышцу);
Глубоких термических и химических ожогах;
Судорогах.

Снижается уровень миоглобина в крови только при патологических состояниях, например, таких, как:

РА (ревматоидный артрит);
Полимиозит (системное воспалительное заболевание мышечной ткани);
Миастения (повышение содержания «мышечного гемоглобина» связано с наличием в крови циркулирующих антител непосредственно к этому белку).

Как указывалось выше, в норме миоглобин в моче почти не встречается, хотя и существуют допустимые значения этого белка в данном биологическом материале. Его появление или превышение установленного показателя (20 мкг/л) обнаруживается в следующих случаях:

Повреждения сердечной (инфаркт миокарда) или скелетных мышц;
Вторичной токсической миоглобинурии;
Глубоких термических или химических ожогов;
Алкогольной интоксикации;
Отравления отдельными видами рыбы;
Значительного напряжения скелетных мышц, например, при занятиях спортом;
Краш-синдрома (травматический токсикоз, развивающийся в мышечных тканях) с большим распадом мышечной массы;
Поражений почек.

Следует отметить, что содержание миоглобина в последней биологической жидкости (моче) целиком зависит от функции почек, что следует учитывать при назначении и определении данного белка.